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Plant Cell 中国农业大学杨淑华丁团队揭示E3泛素连接酶PUB25HTH

时间:2023-06-16 23:27:35 文章作者:admin 点击:

  HTH华体会植物会通过抑制自身生长抵抗低温等非生物胁迫。因此,植物如何平衡生长与抵抗低温胁迫是一个重要的科学问题。在低温应答早期HTH华体会,大量低温响应基因(如CBFs)被诱导表达而启动低温应答。当植物获得低温抵抗能力后,这些基因被抑制已确保植物生长。

  PUB25和PUB26是植物U-box类型的E3泛素连接酶HTH华体会,在植物抵抗生物及非生物胁迫中均起重要作用。中国农业大学杨淑华团队前期研究发现,PUB25和PUB26降解低温应答负调控因子MYB15,从而增强植物耐低温能力。

  该研究发现,PUB25和PUB26与低温信号重要正调控转录因子ICE1发生互作而泛素化ICE1,并在体外稳定ICE1蛋白HTH华体会。由于K48连接的泛素化链修饰通常导致蛋白降解,而K63连接的泛素化链修饰介导蛋白非泛素化降解的功能,如蛋白激活、DNA修复等。因此,作者猜想:PUB25和PUB26是否会通过K63连接的泛素化链修饰从而稳定ICE1蛋白。实验结果表明,PUB25和PUB26不仅能对ICE1进行K63连接的泛素化链修饰,也能对ICE1进行K48连接的泛素化链修饰。在低温应答早期,ICE1主要是K63连接的泛素化链修饰,导致其在此阶段处于稳定状态,稳定的ICE1蛋白和MYB15互作而抑制MYB15的转录活性,从而激活CBF基因表达(图1)。在低温应答后期,ICE1蛋白的K48连接的泛素化链修饰显著增加,导致其蛋白降解,造成CBF基因表达下调(图1)。

  有意思的是,作者还发现PUB25和PUB26在低温条件下对MYB15蛋白同样有两种形式的泛素化修饰。PUB25和PUB26在低温应答早期主要以K48连接的泛素化链修饰MYB15,从而促进MYB15蛋白降解而激活CBF基因表达。PUB25和PUB26在低温后期则增强MYB15的K63连接的泛素化链修饰而削弱低温应答。

  综上所述,该研究解析了蛋白泛素化修饰动态调控低温应答的分子机制,为植物平衡生长和抗逆提供了理论依据。

  王西博士为第一作者,张晓燕博士为共同第一作者,丁为通讯作者。研究得到杨淑华教授大力支持和指导。该研究在中国农业大学植物抗逆高效全国重点实验室完成,中国农业大学巩志忠教授和河南大学宋纯鹏教授参与了研究工作。本研究得到国家自然科学基金和博新计划的支持。


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